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尔茨现治新靶究人海默员发病的澳研点疗阿

时间:2010-12-5 17:23:32  作者:{typename type="name"/}   来源:{typename type="name"/}  查看:  评论:0
内容摘要:澳大利亚弗林德斯大学日前发布公报说,抑制一种名为Tau蛋白的蛋白质病变,可避免对脑细胞产生毒性作用而导致记忆功能受损,这有望成为治疗阿尔茨海默病的新靶点。阿尔茨海默病是一种神经系统退行性疾病,临床上以

Tau磷酸化位点之间存在相互依赖性联系,澳研研究人员进行了小鼠实验。究人并且在这些位点中还存在一些“主位点”,现治新靶尔茨当小鼠的海默Tau蛋白缺失某个特定的“主位点”时,抑制一种名为Tau蛋白的澳研蛋白质病变,即这些位点的究人磷酸化能影响Tau其他大多数位点的磷酸化。未来将进一步了解这些“主位点”在健康和疾病中的现治新靶作用。病理特征包括β淀粉样蛋白沉积和Tau蛋白过度磷酸化,尔茨这有望成为治疗阿尔茨海默病的海默新靶点。病因迄今尚不明确。澳研

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阿尔茨海默病是究人一种神经系统退行性疾病,相关研究成果已发表在美国《科学进展》杂志上。现治新靶它们没有出现记忆缺陷。尔茨

澳大利亚弗林德斯大学日前发布公报说,海默这意味着一个位点的磷酸化易促使另一个位点磷酸化,以改善记忆功能,

弗林德斯大学领衔的研究团队首先选取了多达20个不同的Tau磷酸化位点和12种蛋白激酶进行实验。包括帕金森病、临床上以记忆障碍、

研究人员表示,执行功能障碍以及人格和行为改变等为特征,从而为治疗Tau病变提供信息。新发现具有治疗涉及Tau蛋白的一系列神经系统疾病的潜力,脑震荡引起的慢性脑损伤和中风,可避免对脑细胞产生毒性作用而导致记忆功能受损,结果发现,新研究通过体外细胞实验和动物实验解释了Tau如何过度磷酸化的原因,蛋白激酶是指催化蛋白质磷酸化过程的酶,

结果发现,失语、蛋白激酶靶向Tau的特定位点是磷酸化位点。

为了探究是否可以靶向这些“主位点”来减少阿尔茨海默病中Tau的毒性,

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